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By Prof. Dr. rer. nat. habil. Heinz Ruttloff, Dr. rer. nat. Johann Huber, Dr. rer. nat. Fritz Zickler, Dr.-Ing. Karl-Heinz Mangold (auth.)

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Der Temperaturkoeffizient der Löslichkeit der Enzyme kann positiv oder negativ sein, was für die Trennung verschiedener Gemische ebenfalls zu beachten ist. Finden Reaktionen in einem Medium statt, das hinsichtlich bestimmter physikalischer Eigenschaften vom normalen Zustand abweicht (z. B. Einwirkung von Druck, Vakuum oder Strahlung), so kann die Enzymaktivität beeinträchtigt werden. Viele Proteine werden mit abnehmender Ionenstärke der im Medium vorhandenen Neutralsalze zunehmend schwerer löslich.

Proc. nato Acad. Sci. , J. Wyman und J. P. Changeux: J. molecular BioI. 12 (1965) 88 Koshland, D. , G. Nemerhy und D. : Wiss. Z. Karl-Marx-Univ. : Z. Ernährungswiss. SuppI. 3. 1. Spezifität Recht oberflächlich erscheint ein Vergleich der Enzyme mit den in der chemischen Technik verwendeten Katalysatoren insofern, als diese den Biokatalysatoren vor allem im Hinblick auf die Spezifität des S4bstratumsatzes bei weitem unterlegen sind. Die Spezijität der Enzyme besteht insbesondere darin, daß sie in der Lage sind, ein oder mehrere - und zwar mehr oder weniger nahe miteinander verwandte - Substrate in definierter Weise umzusetzen.

D. Lineweaver-Burk-Diagramm zur Bestimmung von Km .. e). e. Lineweaver-Burk-Diagramm zur Bestimmung von abgewandelter Form Km und Vm .. d 43 Wenn das Enzym mit dem Substrat nicht im Verhältnis 1: 1 (molar), sondern in einem solchen von 1: n eine Zwischenverbindung eingeht, dann gilt gemäß Gleichung (2) die Beziehung E t + nS ~ ES ft ~ E + P (17) I Die analoge Michaelis-Menten-Gleichung lautet nunmehr Vmax • v [S]ft = K! + eS]" ImLineweaver-Burk-Diagramm erhält man eine Gerade, wenn man (18) ! gegen eS]" aufträgt.

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